Questão 21800

A presença de resíduos de glicina em um polipeptídeo aumenta significativamente a flexibilidade conformacional do peptídeo, permitindo a adoção de uma ampla gama de ângulos diedros φ e ψ, o que facilita a formação de estruturas como a hélice α.

Os resíduos de prolina, devido à sua cadeia lateral cíclica, restringem os ângulos diedros φ, limitando a capacidade do peptídeo de adotar conformações necessárias para a formação de estruturas secundárias estáveis como a hélice α.

A capacidade de formação de ligações de hidrogênio entre os átomos de oxigênio e nitrogênio das ligações peptídicas adjacentes é um fator menos relevante para a estabilidade da hélice α, quando comparada à flexibilidade conformacional proporcionada pelos resíduos de aminoácidos.

Resíduos de aminoácidos com cadeias laterais volumosas e ramificadas, como valina e isoleucina, promovem a formação de hélice α ao minimizar o impedimento estérico entre as cadeias laterais adjacentes e otimizar os ângulos diedros φ e ψ.