Questão 21807

Peptídeos que incorporam frequentemente resíduos de fenilalanina tendem a adotar conformações de hélices α devido à preferência desses resíduos por interações hidrofóbicas intra-cadeia, que promovem o enrolamento da cadeia peptídica.

A estabilidade das folhas β em peptídeos é majoritariamente influenciada pela sequência de aminoácidos polarizados alternadamente, que favorece a formação de ligações de hidrogênio inter-cadeias paralelas ou antiparalelas.

Voltas β em peptídeos são predominantemente estabilizadas pela formação de ligações de hidrogênio entre o nitrogênio imino da prolina e o oxigênio carbonílico de resíduos de aminoácidos distantes na cadeia peptídica.

A formação de hélices α em peptídeos é altamente favorecida pela presença de múltiplos resíduos de prolinas, as quais induzem a adição de torções necessárias para a estabilidade dessa estrutura secundária.